Amilasa 110

Amilasa demasiado alta

Como infraestructura de información en Alemania y Europa, la Biblioteca Nacional Alemana de Medicina (ZB MED) – Centro de Información para las Ciencias de la Vida es el socio central para las ciencias de la vida: desde la medicina y la biodiversidad hasta la protección del medio ambiente.

El cambio conformacional de la alfa-amilasa bacteriana (Bacillus subtilis, veyrfluorinante, BLA) inducido por la resina 6-M se observó mediante diversas espectrofotometrías de absorción y rotación óptica como sondas. La evolución temporal de estos últimos fue coherente con la de los primeros durante todo el periodo estudiado (110 min). La actividad catalizada por BLA en 6-M de urea, la tercera sonda, mostró un curso temporal de dos fases, la fase I y la fase II, y se perdió en la fase II: la fase I es tolerante al cambio conformacional inducido por la urea. Por lo tanto, es probable que el sitio activo en la ingeniería del proceso enzimático sea persistente en el BLA. [S-91-05781]

El cambio conformacional de la alfa-amilasa bacteriana (Bacillus subtilis, veyrfluorinante, BLA) inducido por la resina 6-M se observó mediante varias espectrofotometrías de absorción y rotación óptica como sondeo. La evolución temporal de estos últimos fue coherente con la de los primeros durante todo el periodo estudiado (110 min). La actividad catalizada por BLA en 6-M de urea, la tercera sonda, mostró un curso temporal de dos fases, la fase I y la fase II, y se perdió en la fase II: la fase I es tolerante al cambio conformacional inducido por la urea. Por lo tanto, es probable que el sitio activo en la ingeniería del proceso enzimático sea persistente en el BLA. [S-91-05781]

Rango normal de la lipasa

Información sanitaria: Los productos son aptos para el consumo humano si se utilizan de acuerdo con las recomendaciones y están oficialmente autorizados para su venta en Alemania y la UE. El producto es de calidad alimentaria y cumple con la legislación alimentaria europea vigente.

OMG: Este producto no es un organismo modificado genéticamente (OMG), ni contiene ningún OMG ni ADN recombinante. Todos los componentes no enzimáticos del producto (por ejemplo, portadores, agentes estabilizadores, agentes de flujo libre, etc.) proceden de fuentes no modificadas genéticamente. Debido a la presencia ubicua de organismos modificados genéticamente, no se puede garantizar la ausencia de pequeñas trazas de material modificado genéticamente, pero en cualquier caso, el contenido de material modificado genéticamente presente de forma no intencionada será inferior al 0,9%, de acuerdo con las directrices de la UE 1830/2003 y 1829/2003. La secuencia genética de la proteína enzimática fue multiplicada e introducida en un organismo de producción eficiente mediante métodos biotecnológicos modernos. El producto se utiliza como coadyuvante en los procesos de fabricación de alimentos, por lo que no se exige su etiquetado en la UE. Deben respetarse las normativas nacionales.

Función de la amilasa

Resumen La expresión de la amilasa (EC 3.2.1.1) se encontró en los callos de la judía común (Phaseolus vulgaris L. cv Goldstar). Examinamos la actividad de la enzima en los callos para investigar la influencia de la giberelina y los azúcares en la expresión de la enzima. Tras el subcultivo de los callos, la actividad de la α-amilasa disminuyó y luego aumentó en la fase estacionaria del crecimiento del callo. La aplicación exógena de giberelina y de un inhibidor de la síntesis de giberelina, el uniconazol, no tuvo efectos significativos sobre la expresión de la enzima. La falta de azúcares aumentó la actividad, mientras que la adición de azúcares metabolizables, como la sacarosa, la glucosa y la maltosa, al medio reprimió la expresión. La adición de un 6% de manitol, un azúcar no metabolizable, al medio indujo una mayor expresión de la α-amilasa en comparación con la adición de un 3% de manitol. Este resultado sugiere que el estrés osmótico aumenta la actividad de la α-amilasa en los callos. Además, las altas concentraciones de agar en el medio aumentaron la actividad de la α-amilasa en los callos. Es probable que las altas concentraciones de agar impidieran la incorporación de nutrientes en los callos e indujeran la actividad α-amilasa en los mismos.

Amilasa 175

(a) El preparado enzimático de α-amilasa se obtiene a partir del filtrado del cultivo resultante de la fermentación de un cultivo puro de una cepa no patógena y no toxicógena de Bacillus stearothermophilus. Su actividad enzimática caracterizadora es la α-amilasa (1,4 α-D glucano glucanohidrolasa (C.E. 3.2.1.1)).

(c) De acuerdo con § 184.1(b)(1), el ingrediente se utiliza en los alimentos sin otra limitación que las buenas prácticas de fabricación actuales. La afirmación de este ingrediente como GRAS como ingrediente directo de alimentos para humanos se basa en las siguientes condiciones de uso de las buenas prácticas de fabricación actuales: